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Les chercheurs de Weill Cornell Medicine ont développé une nouvelle technique puissante pour générer des « films » de structures protéiques changeantes et à des vitesses allant jusqu’à 50 images par seconde.
Auteur principal, Dr Simon Scheuring, le professeur distingué de recherche en anesthésiologie chez Weill Cornell Medicine et ses collègues ont développé la nouvelle approche pour mieux comprendre comment les molécules biologiques changent structurellement au fil du temps. Bien que les chercheurs dans ce domaine imagent régulièrement les protéines statiques et d’autres molécules suffisamment finement pour résoudre les positions des atomes individuels, les images ou modèles structurels qui en résultent ne sont que des instantanés. Enregistrer la dynamique des structures moléculaires – réaliser des films – a été un défi bien plus difficile. L’auteur principal de l’étude est Yining Jiang, doctorant à la Weill Cornell Graduate School of Biomedical Sciences.
Dans leurs étude, publié le 17 avril dans Nature Structural & Molecular Biology, les chercheurs ont utilisé une technique de mesure relativement nouvelle appelée microscopie à force atomique à grande vitesse (HS-AFM), qui utilise une sonde extrêmement sensible pour balayer les surfaces des molécules, palpant essentiellement leurs structures. . En tant qu’innovation clé, les scientifiques ont trouvé une méthode pour isoler leur molécule cible, une seule protéine, évitant ainsi les effets des interactions protéine-protéine et permettant une analyse plus rapide et plus précise.
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Abonnez-vous GRATUITEMENTLes chercheurs ont appliqué leur nouvelle approche HS-AFM à molécule unique à une protéine appelée GltPh, un « transporteur » situé dans la membrane cellulaire, dirigeant les molécules de neurotransmetteurs dans la cellule. Ces transporteurs font partie des cibles préférées des biologistes structuralistes en raison de leur dynamique complexe et déroutante et de leur importance dans la santé et la maladie.
Les chercheurs ont obtenu des données structurelles dynamiques sur GltPh avec une combinaison sans précédent de haute résolution spatiale et temporelle et de stabilité, de sorte qu’ils ont pu enregistrer de minuscules fluctuations dans la structure de GltPh en continu pendant quelques minutes. Un phénomène non résolu dans ces protéines a été appelé « cinétique d’errance », ce qui signifie que les molécules changeaient fonctionnellement entre des modes d’activité élevée et faible, sans raison évidente. Les travaux ont révélé un état structurel de GltPh inédit, dans lequel le transporteur est verrouillé et fonctionnellement endormi, révélant ainsi la base de la cinétique de « l’envie d’errer ».
Les chercheurs ont souligné que leur nouvelle approche, qu’ils tentent continuellement d’optimiser, est généralisable à l’étude d’autres protéines, y compris les protéines intégrées à la membrane. Dans l’ensemble, ont-ils déclaré, ces travaux ouvrent de nouvelles possibilités pour suivre la structure précise d’une protéine à chaque instant au cours de ses cycles d’activité et de repos.
Référence : Jiang Y, Miyagi A, Wang X, Qiu B, Boudker O, Scheuring S. La biologie structurale à molécule unique HS-AFM découvre les bases de la cinétique de l’envie de voyager des transporteurs. Nat Struct Mol Biol. 2024. est ce que je: 10.1038/s41594-024-01260-3
Cet article a été republié à partir du suivant matériaux. Remarque : le matériel peut avoir été modifié en termes de longueur et de contenu. Pour plus d’informations, veuillez contacter la source citée.
2024-04-18 12:27:18
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