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Une nouvelle protéine fluorescente rouge vif développée

Une nouvelle protéine fluorescente rouge vif développée
mScarlet3
Le développement d’un embryon de poisson zèbre, visualisé à l’aide de mScarlet3. 1 crédit

Une nouvelle protéine fluorescente rouge vif qui représentait une avancée significative a été créée avec succès en 2016 par le groupe de recherche dirigé par le biologiste Dorus Gadella de l’Université d’Amsterdam. Cette protéine a reçu un nom : mScarlet. La communauté scientifique a immédiatement reconnu leur protéine rougeoyante. Presque tous les pays du monde utilisent désormais l’ADN codant pour mScarlet pour la recherche en biologie cellulaire après qu’il ait été demandé 3 400 fois.

Malheureusement, la protéine mScarlet s’est avérée se replier plus lentement et de manière incomplète dans les cellules de mammifères que les protéines fluorescentes vertes souvent utilisées, ce qui a entraîné une luminosité moins idéale dans ces cellules. Les scientifiques ont continué à travailler sur la protéine pour accélérer et maximiser le repliement.

Une équipe de recherche de l’Université d’Amsterdam, dirigée par Dorus Gadella, a mis au point une nouvelle protéine fluorescente rouge vif : mScarlet3. Ils ont publié les propriétés et le code ADN de cette protéine.

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Ils ont appliqué deux variantes de mScarlet qu’ils avaient déjà créées : une avec un pliage rapide mais une luminosité réduite et une avec un pliage lent mais une fluorescence finalement brillante. Ils ont tenté de créer une nouvelle protéine en fusionnant les aspects avantageux de ces deux. Pour ce faire, ils ont apporté plusieurs ajustements précis à la structure de la protéine, ce qui a donné naissance à mScarlet3. La version la plus récente combine désormais la luminosité la plus élevée avec un pliage rapide et approfondi.

Enfin, les biologistes ont envoyé mScarlet3 à l’Institut de Biologie Structurale de Grenoble (CNRS, CEA, Université Grenoble Alpes) pour être testé structurellement. La source de rayons X la plus brillante au monde, le synchrotron européen ESRF, a été employée par le biologiste structural Antoine Royant pour cartographier la structure moléculaire de la protéine.

Royan a dit, “Il s’est avéré que mScarlet3 est si brillant en raison d’une structure locale hydrophobe (huileuse) spéciale dans la protéine, qui accélère et améliore à la fois le repliement de la protéine.”

Avec cette nouvelle version très améliorée de la protéine fluorescente rouge, la boîte à outils dont disposent les scientifiques en laboratoire est désormais plus complète que jamais.

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Cadelle a dit, « Les expériences avec mScarlet étaient déjà très positives, c’est pourquoi nous nous attendons à ce que mScarlet3 devienne encore plus populaire parmi les chercheurs et devienne rapidement la nouvelle norme mondiale. Les protéines fluorescentes rouge vif sont très recherchées car l’excitation de ces protéines rouges est moins nocive pour les cellules que l’excitation des protéines vertes.

« De plus, la lumière rouge est moins diffusée, ce qui signifie que vous pouvez également utiliser le microscope pour observer les processus moléculaires dans les couches cellulaires plus profondes. Avec mScarlet3, nous avons enfin une protéine fluorescente rouge vif très robuste qui se replie rapidement et complètement sans autres inconvénients. Nous attendons beaucoup des nouvelles applications avec mScarlet3, y compris pour la fabrication de nouveaux biocapteurs fluorescents rouges où mScarlet3 peut être utilisé pour imager des fonctions cellulaires spécifiques.

Référence de la revue :

  1. Theodorus WJ Gadella Jr*, Laura van Weeren, Jente Stouthamer, Mark A. Hink, Anouk HG Wolters, Ben NG Giepmans, Sylvain Aumonier, Jérôme Dupuy, Antoine Royant ; mScarlet3 : une protéine fluorescente rouge brillante et à maturation rapide ; Méthodes naturelles, Doi : 10.1038/s41592-023-01809-y
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